Белки

Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ. Молекулярная масса белков от ~ 5000 до мн. миллионов.

Бесконечное разнообразие белковых молекул (в белки входят, как правило, 20 α-L-аминокислот), обусловленное различной последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, определяет различия их пространственной структуры, химических и физических свойств.

 Белки обладают амфотерными свойствами и не проникают через полупроницаемые мембраны. Единой классификации белков не существует.

В зависимости от формы белковой молекулы различают:

• фибриллярные белки;
• глобулярные белки;

В зависимости от выполняемой ими функции:

• Структурные;
• каталитические (ферменты);
• транспортные (гемоглобин, церулоплазмин);
• регуляторные (некоторые гормоны)
• защитные (антитела, токсины) и др.;

В зависимости от состава:

• простые белки (протеины, состоят только из аминокислот);
• сложные (протеиды, в состав которых наряду с аминокислотами входят углеводы — гликопротеиды, липиды — липопротеиды, нуклеиновые кислоты — нуклеопротеиды, металлы — металлопротеиды и т. д.);

В зависимости от растворимости в воде, растворах нейтральных солей, щелочах, кислотах и органических растворителях:

• Альбумины;
• Глобулины;
• Глутелин;
• Гистоны;
• Протамины;
• проламины.

 Биологическая активность белков обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой, позволяющей решать проблемы узнавания на уровне молекул (см. Комплементарностъ), а также осуществлять тонкие регулирующие воздействия.

Различают следующие уровни структурной организации белков:

• первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи);
• вторичную (укладку полипептидной цепи в α-спиральные участки и β-структурные образования);
• третичную (трёхмерную пространственную упаковку полипептидной цепи);
• четвертичную (ассоциацию нескольких отдельных полипептидных цепей в единую структуру).

Четвертичную структуру имеют не все белки — чаще всего регуляторные. Иногда различные белки образуют надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое.

Наиболее устойчива первичная структура белка, остальные легко разрушаются при повышении температуры, резком изменении рН среды и других воздействиях. Такое нарушение называется денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биологических свойств.

Первичная структура белка определяет вторичную и третичную, т. е. самосборку белковой молекулы. Такая возможность показана при искусственном синтезе белка — фермента рибонуклеазы.

Белки в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость их постоянного обновления лежит в основе обмена веществ. Решающая роль в биосинтезе белков принадлежит нуклеиновым кислотам. Последовательность аминокислот в белках отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновых кислотах (см. Генетический код, Транскрипция, Трансляция).

Поэтому белки — важнейшие маркёры для изучения процессов эволюции и экспрессии генов. Белки — один из основных продуктов питания человека и животных. Недостаток белков в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена.